WikiDer > Нитрофорин
Нитрофориндер болып табылады гемопротеидтер табылған сілекей туралы қанмен қоректендіру жәндіктер. Қан сорғыш қатенің сілекейі Rhodnius prolixus құрамында кем дегенде жеті гомологиялық нитрофорин бар, олар NP1-ден NP7-ге дейін, олардың бездерінде салыстырмалы түрде көптігі көрсетілген. Оқшауланған ретінде нитрофориндер бар азот оксиді (NO) темір гемімен байланысқан темір (Fe3+). Гистаминарқылы шығарылады хост тіннің зақымдануына жауап ретінде, тағы бір нитрофоринді лиганд болып табылады. Нитрофориндер NO қоректену орнына жеткізеді. Сұйылту, гистаминмен байланысуы және ұлғаюы рН (сілекей безінде рН ~ 5-тен иесі тінінде рН ~ 7,4-ке дейін), ол индукциялайтын жерде тінге NO бөлінуін жеңілдетеді вазодилатация.[1]
Сілекейлі нитрофорин гемиптеран Cimex дәрістері (төсек тартқыш) -ге ұқсастық жоқ Rhodnius prolixus нитрофориндер, бірақ инозитол-полифосфат 5-фосфатаза үшін гомологты (EC 3.1.3.56). Нитрофориндердің екі класы жәндіктердің өнімі ретінде пайда болған деген болжам бар конвергентті эволюция.
Бірнеше нитрофоринді кешендердің кристалдық құрылымдары белгілі. The Rhodnius prolixus нитрофорин құрылымдары анықтайды липокалин- сегіз бұрымды β-баррель сияқты, үш α-спираль және екі дисульфидті байланыс, баррельдің бір ұшына гем салынған. Мүшелері липокалиндер отбасы қоса, әр түрлі шағын гидрофобты лигандтарды байланыстыратыны белгілі biliverdin, ұқсас түрде. Гем темірі байланған гистидин қалдық (His-59). His-59 позициясы су арқылы жүзеге асырылады сутегі байланысы карбоксилатына дейін аспарагин қышқылы қалдық (Asp-70). His-59-Fe байланысы имидазол жазықтығынан ~ 15 ° бүгілген. Asp-70 гем пропионаттарының бірімен ерекше сутектік байланыс түзеді, бұл қалдықтың өзгергендігін білдіреді бҚа. NP1-гистамин құрылымында His-59 және гистамин имидазол сақиналарының жазықтықтары тотыққан цитохромдағыдай орналасады. б5.
Нитрофориннің қатпарлануы Cimex дәрістері орталық 11 жіптен тұратын β-сэндвичтен және жеті перифериялық α-спиралдан тұрады. Гем β-парақ пен α-спираль арасында орналасады, гем темірі цистеинат қалдықтарына байланған. Екеуін де Fe гемімен байланыстыра алмайды3+ және проксимальды Cys-60 лигандына кері әсер етеді S-нитросилдеу.
Әдебиеттер тізімі
- ^ Walker, F. A. (2005). «Азот оксидінің жәндіктердің нитрофориндермен әрекеттесуі және FeNO электронды конфигурациясы туралы ойлар6 кешенді ». Дж. Инорг. Биохимия. 99: 216–236. дои:10.1016 / j.jinorgbio.2004.10.009. PMID 15598503.
Сыртқы сілтемелер және одан әрі оқу
- Montfort, WR, Weichsel, A. and Andersen, JF (2000). «Нитрофориндер және онымен байланысты антигемостатикалық липокалиндер Rhodnius prolixus және басқа қансорғыш буынаяқтылар ». Биохим. Биофиз. Акта. 1482 (1–2): 110–118. дои:10.1016 / S0167-4838 (00) 00165-5. PMID 11058753.CS1 maint: бірнеше есімдер: авторлар тізімі (сілтеме)
- Валенсуэла, Дж. & Ribeiro, JMC. (1998). «Сілекейлі нитрофоринді гемиптераннан тазарту және клондау Cimex дәрістері". J. Exp. Мед. 201 (Pt 18): 2659–2664. PMID 9716517.
- Вейчсель, А., Мэйз, Е.М., Андерсен, Дж.Ф., Валенсуэла, Дж.Г., Шохирева, Т.Х., Уокер, Ф.А. және Монфорт, В.Р. (2005). «Азот оксиді тасымалдайтын протеиндегі проксимальды тиолаттың гем-көмегімен S-нитроздануы». Proc. Натл. Акад. Ғылыми. АҚШ. 102 (3): 594–599. дои:10.1073 / pnas.0406549102. PMC 545542. PMID 15637157.CS1 maint: бірнеше есімдер: авторлар тізімі (сілтеме)
- PDB: 1NP1- рентген құрылымы Rhodnius prolixus гистаминмен және ПО-мен комплекстелген нитрофорин 143−
- PDB: 1Y21- рентген құрылымы Cimex дәрістері NO құрамында комплексті нитрофорин
- Монфорт зертханасы - Нитрофоринді зерттеу @ Аризона университеті, Туксон, АҚШ