WikiDer > Калбиндин - Википедия

Calbindin - Wikipedia
кальбиндин 1, 28кДа
Calbindin2G9B.pdb.png
Ca-ның NMR ерітінді құрылымы2+- кальбиндин D28K жүктелген.[1]
Идентификаторлар
ТаңбаCALB1
Alt. шартты белгілерCALB
NCBI гені793
HGNC1434
OMIM114050
RefSeqNM_004929
UniProtP05937
Басқа деректер
ЛокусХр. 8 p11
кальбиндин 2, 29кДа (калретинин)
Идентификаторлар
ТаңбаCALB2
NCBI гені794
HGNC1435
OMIM114051
RefSeqNM_001740
UniProtP22676
Басқа деректер
ЛокусХр. 16 q22.1

Калбиндиндер үшеуі бір-бірінен ерекшеленеді кальциймен байланысатын ақуыздар: кальбиндин, калретинин және S100G. Олар бастапқыда ретінде сипатталды D дәруменіне тәуелді кальциймен байланысатын ақуыздар ішекте және бүйректе балапан мен сүтқоректілерде. Олар қазір әр түрлі болып жіктеледі қосалқы отбасылар өйткені олар Ca санымен ерекшеленеді2+ міндетті EF қолдар.

Кальбиндин 1

Негізгі мақала: Кальбиндин 1

Кальбиндин 1 немесе жай кальбиндин ішекте құстарда болатынын, содан кейін сүтқоректілердің бүйрегінде болатынын көрсетті. Ол сондай-ақ бірқатар нейрондық және эндокриндік жасушаларда, әсіресе мишық. Бұл адамдарда кодталған 28 кДа ақуыз CALB1 ген.

Кальбиндин құрамында 4 белсенді кальций байланыстырады домендер, және кальций байланыстыру қабілетін жоғалтқан 2 өзгертілген домен. Кальбиндин кальций буфері және кальций датчигі ретінде жұмыс істейді және төрт Са ұстай алады2+ ішінде EF қолдар EF1, EF3, EF4 және EF5 ілмектері. Егеуқұйрықтардың кальбиндині құрылымы бастапқыда ядролық магниттік резонанспен шешілді және осы әдіспен анықталған ең үлкен белоктардың бірі болды.[1] Кальбиндиннің тізбегі ұзындығы 263 қалдықты құрайды және оның бір ғана тізбегі бар. Кезектілік негізінен альфа-спиральдардан тұрады, бірақ бета парақтар жоқ. NMR PDB (PDB жазбасы 2G9B) сәйкес[2] оның құрамында 117 қалдық бар 14 спираль бар 44% спираль және 13 қалдықтан тұратын 9 тізбегі бар 4% бета парағы. 2018 жылы адамның кальбиндинінің рентгендік кристалды құрылымы жарық көрді (PDB жазбасы 6FIE).[3][4] Егеуқұйрық пен адамның изоформалары арасындағы 98% бірізділікке қарамастан, ядролық магниттік резонанс пен кристалдық құрылым арасында айырмашылықтар байқалды. Кішкентай бұрыштық рентгендік шашырау кристалл құрылымы кальбиндиннің ерітіндідегі қасиеттерін ядролық магниттік резонанспен анықталған құрылыммен салыстырғанда жақсы болжайтындығын көрсетеді.

Кальбиндин а D дәрумені- көптеген тіндердегі, атап айтқанда, балапан ішегіндегі жауап беретін ген, ол кальцийді сіңіруге делдалдық етеді.[5] Мида оның синтезі D дәруменіне тәуелді емес.

Калбиндин 2 (калретинин)

Негізгі мақала: Калретинин

Калретинин, кальбиндин 2 деп те аталады, кальбиндин 1-ге 58% гомологиясы бар және негізінен жүйке тіндерінде кездесетін 29 кДа протеині.[6] Ол адамдарда кодталған CALB2 ген және бұрын белгілі болды калбиндин-D29k.

Калбиндин 3 (S100G)

Сондай-ақ оқыңыз: S100G

S100G, бұрын кальбиндин 3 және калбиндин-D9k, сүтқоректілерде кездеседі энтероциттер (ішектің эпителий жасушалары). S100G бүйректе де болуы мүмкін жатыр кейбір сүтқоректілердің түрлерінде. Ол адамдарда кодталған S100G ген деп аталады CALB3. Дегенмен, жоқ гомология кальбиндин 1 мен S100G арасында, олардың кальциймен байланысатын домендерінен басқа (EF қолдар): S100G екі EF қолына ие, ал кальбиндин 1-де алты. 1 және 2 кальбиндиндерінен айырмашылығы, S100G S100 отбасы кальциймен байланысатын ақуыздар.

S100G кальцийдің энтероциттер арқылы апикальды жағынан тасымалдануына ықпал етеді, мұнда кіру реттеледі. кальций өзегі TRPV6, базальді жаққа, қайда кальций сорғылары сияқты PMCA1 жасуша ішілік пайдаланады аденозинтрифосфат кальцийді қанға айдау үшін.[7] Кальцийдің энтероцит цитоплазмасы арқылы тасымалдануы ішекте кальций сіңіру жылдамдығын шектейтін болып көрінеді; кальбиндиннің болуы бос концентрацияны көтермей кальцийдің жасушадан өту мөлшерін арттырады.[8] S100G сонымен қатар кальцийдің базолиталды айдауын ынталандыруы мүмкін ATPases. Өрнек S100G, кальбиндин 1 сияқты, белсенді Д витаминімен ынталандырылады метаболит, кальцитриол дегенмен, дәл механизмдер әлі даулы болып келеді.[9] Тышқандарда D дәрумені рецепторы білдірілмеген, S100G аз, бірақ жоқ.[дәйексөз қажет]

Ашу

Тауықтың цитозолды фракцияларында D дәруменіне тәуелді кальциймен байланысатын ақуыздар табылды ішек, ал кейінірек зерттеушілер Роберт Вассерманның сүтқоректілердің ішегі мен бүйрегінде пайда болды Корнелл университеті.[10][11] Мұндай ақуыздар байланысады кальций микромолярлық диапазонда және өте азайтылды D дәрумені- жетіспейтін жануарлар. Осы жануарларды емдеу арқылы өрнек тудыруы мүмкін D дәрумені сияқты метаболиттер кальцитриол.

Олардың а-мен екі түрлі мөлшерде болатындығы анықталды молекулалық массасы шамамен 9 кДа және 28 кДа құрайды, және олар кальбиндиндер деп өзгертілді.

Әдебиеттер тізімі

  1. ^ а б PDB: 2G9B​; Кожетин DJ, Venters RA, Kordys DR, Thompson RJ, Kumar R, Cavanagh J (шілде 2006). «Ca2 + жүктелген кальбиндин-D (28K) құрылымы, байланыстырушы интерфейсі және гидрофобты ауысулары». Табиғат құрылымы және молекулалық биология. 13 (7): 641–7. дои:10.1038 / nsmb1112. PMID 16799559. S2CID 29426332.
  2. ^ Кожетин, Дуглас Дж; Вентерлер, Рональд А; Кордис, Дэвид Р; Томпсон, Ришель Дж; Кумар, Раджив; Каванаг, Джон (2006 ж. Шілде). «Ca2 + жүктелген кальбиндин-D28K құрылымы, байланыстырушы интерфейсі және гидрофобты ауысулары». Табиғат құрылымы және молекулалық биология. 13 (7): 641–647. дои:10.1038 / nsmb1112. ISSN 1545-9993. PMID 16799559. S2CID 29426332.
  3. ^ Noble, J. W .; Алмальки, Р .; Роу, С.М .; Вагнер, А .; Думан, Р .; Atack, J. R. (2018). «Адам кальбиндинінің рентген құрылымы-D28K: жетілдірілген модель». Acta Crystallogr D. 74 (Pt 10): 1008–1014. дои:10.2210 / pdb6fie / pdb. PMC 6173056. PMID 30289411.
  4. ^ Noble JW, Almalki R, Roe SM, Wagner A, Duman R, Atack JR (қазан 2018). «Адам кальбиндинінің рентген құрылымы-D28K: жетілдірілген модель». Acta Crystallographica бөлімі D. 74 (Pt 10): 1008–1014. дои:10.1107 / S2059798318011610. PMC 6173056. PMID 30289411.
  5. ^ Wasserman RH, Fullmer CS (1989). «Ішектің кальций тасымалдауының молекулалық механизмі туралы». Тәжірибелік медицина мен биологияның жетістіктері. 249: 45–65. дои:10.1007/978-1-4684-9111-1_5. ISBN 978-1-4684-9113-5. PMID 2543194.
  6. ^ Роджерс Дж.Х. (қыркүйек 1987). «Калретинин: кальциймен байланысатын жаңа протеиннің гені, негізінен нейрондарда көрсетілген». Жасуша биологиясының журналы. 105 (3): 1343–53. дои:10.1083 / jcb.105.3.1343. PMC 2114790. PMID 3654755.
  7. ^ Wasserman RH, Chandler JS, Meyer SA, Smith Smith, Brindak ME, Fullmer CS және басқалар. (Наурыз 1992). «Базальтерлы мембранадағы ішектің кальций тасымалы және кальций экструзиясы процестері». Тамақтану журналы. 122 (3 қосымша): 662-71. дои:10.1093 / jn / 122.suppl_3.662. PMID 1311756.
  8. ^ Feher JJ, Fullmer CS, Wasserman RH (ақпан 1992). «Кальциннің ішектегі кальций сіңіруіндегі кальцийдің жеңілдетілген диффузиясының рөлі». Американдық физиология журналы. 262 (2 Pt 1): C517-26. дои:10.1152 / ajpcell.1992.262.2.C517. PMID 1539638.
  9. ^ Арпа NF, Prathalingam SR, Zhi P, Legon S, Howard A, Walters JR (тамыз 1999). «Адам кальбиндин-D9k генінің он екі елі ішектің экспрессиясына қатысатын факторлар». Биохимиялық журнал. 341 (Pt 3) (3): 491-500. дои:10.1042/0264-6021:3410491. PMC 1220384. PMID 10417310.
  10. ^ Wasserman RH, Taylor AN (мамыр 1966). «Балапанның ішек шырышты қабығындағы d3 витаминімен байланысты кальциймен байланысатын ақуыз». Ғылым. 152 (3723): 791–3. Бибкод:1966Sci ... 152..791W. дои:10.1126 / ғылым.152.3723.791. PMID 17797460. S2CID 8221178.
  11. ^ Wasserman RH, Corradino RA, Taylor AN (шілде 1969). «Тасымалдау функциясы бар жануарлардан алынатын ақуыздар». Жалпы физиология журналы. 54 (1): 114–37. дои:10.1085 / jgp.54.1.114. PMC 2225897. PMID 19873640.

Бұл мақалада Америка Құрама Штаттарының Ұлттық медицина кітапханасы, ол қоғамдық домен.